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La resistencia antibiótica en las enterobacterias es un problema de actualidad. La fracción proteica de la membrana externa de estas bacterias, en concreto las porinas, es la principal exponente en la investigación actual de cómo aparecen estas resistencias. Las principales porinas de Escherichia coli son OmpC y OmpF pueden tener gran importancia en el tratamiento antibiótico de infecciones por este microorganismo. Las porinas son proteínas en forma de barril con un canal que atraviesan esta membrana, que aparecen en forma de trímeros y pequeñas variaciones en su estructura cristalina o en los residuos de aminoácidos que forman en canal pueden variar enormemente su función de permeabilidad.
Existen antibióticos que por su estructura química y las características que esta le confiere pueden atravesar la membrana lipídica directamente, otros sin embargo necesitan de algún mecanismo para entrar dentro de la célula, y para ello usan las porinas, especialmente OmpF. Las porinas no son un mecanismo que, aunque esté presente esté siempre abierto, se ha estudiado que ciertos estímulos regulan la apertura de su poro, como el potencial de membrana, el pH o las poliamidas.
En este texto se habla de cómo las mutaciones pueden variar las propiedades de las porinas y cómo la presencia de antibióticos en el medio puede producir cambios celulares, de permeabilidad y hasta de funcionalidad.
Se intenta conocer si la expresión en E. coli de un tipo de porina u otra se relaciona con diferentes valores de CMI para un antibiótico dado. También ver el efecto al enfrentar cepas de E. coli productoras de betalactamasas de amplio espectro (BLEE) y otras no BLEE en concentraciones que simulan la farmacocinética humana para ver la relación entre este tipo de betalactamasas, la expresión de las porinas y la susceptibilidad a antibióticos, así como ver la interacción de las porinas en presencia de fluoroquinolonas.
Antibiotic resistance in enterobacteriaceae is a current problem. The protein fraction of the outer membrane of these bacteria, specifically the porins, is the main exponent in current research of how these resistances appear. The main porins of Escherichia coli are OmpC and OmpF and may be of great importance in the antibiotic treatment of infections by this microorganism. Porins are barrel-shaped proteins with a channel that crosses this membrane, which appear as trimers and small variations in their crystal structure or in the amino acid residues that form the channel can greatly vary their permeability function.
There are antibiotics that, due to their chemical structure and the characteristics that this gives them, can cross the lipid membrane directly; others, however, need some mechanism to enter the cell, and for this they use porins, especially OmpF. Porins are not a mechanism that, although present, is always open, it has been studied that certain stimuli regulate the opening of its pore, such as membrane potential, pH or polyamides.
This text talks about how mutations can vary the properties of porins and how the presence of antibiotics in the medium can produce cellular changes, permeability and even functionality.
The aim is to find out if the expression in E. coli of one type of porin or another is related to different MIC values for a given antibiotic. Also see the effect of facing strains of E. coli that produce broad-spectrum beta-lactamases (ESBL) and other non-ESBLs at concentrations that simulate human pharmacokinetics to see the relationship between this type of beta-lactamases, the expression of porins and susceptibility to antibiotics, as well as to see the interaction of porins in the presence of fluoroquinolones.
